La couleur de la coquille : une affaire de race de poule

La coquille d’un œuf est blanche par défaut. Chez certaines races, un pigment brun (protoporphyrine IX) est déposé en fin de formation dans l’oviducte, donnant la teinte beige ou brune classique. Les poules White Leghorn, petites, économes en nourriture et hyper-productives (souvent plus de 300 œufs par an), pondent exclusivement des œufs blancs. Aux États-Unis, elles représentent la très grande majorité des pondeuses industrielles. Leur rendement supérieur réduit les coûts de production de 5 à 10 % par rapport aux races brunes plus gourmandes. L’American Egg Board et les grands producteurs ont donc massivement misé sur cette race depuis les années 1950-1960. Pas de complot ni de blanchiment artificiel : juste une optimisation économique implacable. Et non, Donald Trump n’a jamais suggéré de plonger les œufs dans de la Javel pour les rendre « encore plus blancs et très propres » – même si, connaissant sa créativité en 2020 pour éliminer le Covid, on aurait pu craindre le pire.

Le lavage obligatoire comme secret du blanc comme neige

Aux USA, la réglementation fédérale (USDA) impose un lavage systématique des œufs commerciaux à l’eau chaude savonneuse et désinfectante. Ce bain enlève fientes, bactéries (salmonelle en tête) et surtout la cuticule naturelle, cette fine couche cireuse qui protège la coquille poreuse. Sans cuticule, la surface devient plus lisse, plus uniforme et surtout plus blanche, car les micro-impuretés et variations naturelles disparaissent. Pour compenser cette perte de barrière protectrice, les œufs sont immédiatement réfrigérés – une obligation légale qui explique pourquoi on les trouve au rayon frais et non en rayon sec comme en Europe. Ce lavage industriel amplifie donc la blancheur déjà naturelle des œufs de Leghorn. Résultat : un aspect « neige fraîche » qui plaît aux consommateurs américains.

Perception culturelle et mythes tenaces

Aux États-Unis, la préférence pour les œufs blancs reste très marquée, même si les mentalités évoluent lentement. Des enquêtes récentes de l’American Egg Board et des études de marché indépendantes (comme celles publiées par le Packaged Facts ou Nielsen) montrent que la majorité des consommateurs associent encore la coquille blanche à la propreté, à l’hygiène et à une apparence plus « premium » ou uniforme. Cette perception ancrée depuis le milieu du XXe siècle a longtemps favorisé les œufs blancs dans les grandes surfaces. Cependant, avec la montée des préoccupations pour le bien-être animal, l’agriculture biologique et le « local », les œufs bruns gagnent du terrain, surtout dans les circuits bio, fermiers ou sur les marchés locaux. Les consommateurs plus jeunes ou urbains (notamment sur les côtes Est et Ouest) tendent à privilégier les œufs bruns, souvent perçus comme plus « naturels », rustiques ou issus d’élevages moins intensifs même si, dans les faits, la couleur de la coquille n’a aucun lien avec la qualité nutritionnelle, le mode d’élevage ou la fraîcheur. Les œufs blancs sont toujours ultra-dominants dans les grandes chaînes (Walmart, Kroger, etc.), mais la part des bruns progresse doucement, portée par le bio et le plein air.
Le mythe du « blanchiment chimique » persiste dans certains cercles, mais il est infondé : la blancheur vient de la génétique et du lavage, pas d’un additif caché. En résumé, les goûts des Américains restent majoritairement tournés vers le blanc pour des raisons d’habitude et d’esthétique, mais la diversification s’accélère avec les nouvelles générations.

Et dans le reste du monde ?

Partout ailleurs, la donne change radicalement. En Europe, au Royaume-Uni, en Australie, en Nouvelle-Zélande ou en Amérique latine, les œufs bruns dominent largement (souvent 80-95 % de la production). Les races les plus courantes – Rhode Island Red, Sussex, Marans, Lohmann Brown – pondent brun et sont plus rustiques, mieux adaptées aux élevages alternatifs ou plein air. Surtout, l’Union européenne interdit le lavage systématique des œufs : on préserve la cuticule protectrice et on mise sur la vaccination des poules contre la salmonelle. Résultat : les œufs restent souvent vendus à température ambiante, avec une coquille plus mate et colorée. En Asie (Chine, Japon, Inde), on trouve un mélange, mais les œufs blancs y sont minoritaires sauf dans certaines filières industrielles inspirées du modèle américain. En résumé, la suprématie du blanc est presque exclusivement américaine : elle repose sur une race ultra-productive additionné du lavage obligatoire et de la préférence culturelle. Ailleurs, la nature (et la réglementation) privilégie le brun, perçu comme plus authentique et protecteur.

Deux mondes, deux œufs, une même omelette.

Vous ne vous y tromperez pas : voici deux œufs prêts à cuire ou à gober, et non des œufs durs prêts à croquer !

Photos de l’auteur – une cuisine à- Boston (USA) 2026- Copyright

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Nous avons testé les nouvelles Lay’s Gourmet Saveur Truffe noire – coupe fine en partant d’un référentiel précis : une expérience approfondie des chips à la truffe de qualité, notamment produites en Espagne, où certaines marques parviennent à restituer un arôme fidèle, boisé et équilibré. L’attente n’était donc pas celle d’un produit d’exception, mais d’une variation industrielle cohérente. Le résultat a surpris, puis interpellé.

Dès l’ouverture du sachet, l’odeur intrigue. À la dégustation, la sensation se précise : l’arôme attendu de truffe noire laisse place à des notes iodées évoquant les crustacés. Une impression persistante, renforcée par une légère acidité en bouche, absente des produits truffés de bonne qualité. L’écart est suffisamment net pour exclure un simple désaccord gustatif. Il s’agit d’une signature sensorielle identifiable.

Ce type de perception n’a rien d’anecdotique. L’olfaction humaine est particulièrement sensible aux composés soufrés, qui constituent le cœur aromatique de la truffe. Or, la truffe noire naturelle (Tuber melanosporum) ne repose jamais sur une molécule unique. Son parfum résulte d’un assemblage complexe de dizaines de composés volatils, dans lequel les notes soufrées sont équilibrées par des tonalités boisées, terreuses et parfois noisettées. Cette complexité empêche toute dérive vers des registres étrangers.

Les arômes de truffe utilisés dans l’industrie agroalimentaire fonctionnent différemment. Pour des raisons de coût et de stabilité, ils reposent très majoritairement sur une molécule clé, le 2,4-dithiapentane. Cette dernière est efficace pour évoquer la truffe, mais elle est aussi notoirement ambivalente. Selon le contexte chimique, elle peut basculer vers des notes rappelant l’algue, le poisson ou les fruits de mer.

Un facteur joue ici un rôle central : l’acidité. La présence d’une note acide modifie la perception des composés soufrés, en accentuant leurs aspects piquants et iodés. Dans une formulation simplifiée, où les molécules d’équilibrage sont absentes ou insuffisantes, cette acidité suffit à provoquer un glissement sensoriel marqué. Ce mécanisme est bien documenté en science des arômes.
De la pure chimie aromatique !

Peut-on en conclure que ces chips utilisent exclusivement des arômes artificiels ? La mention réglementaire ne permet pas de l’affirmer avec certitude. En revanche, la cohérence entre la perception sensorielle et les propriétés connues des arômes de synthèse simplifiés rend cette hypothèse plausible. À l’inverse, les chips à la truffe les plus abouties reposent soit sur une fraction réelle de truffe, soit sur des arômes naturels complexes, sans acidification parasite.

Ce test illustre enfin un point souvent sous-estimé : l’olfaction est un outil d’analyse fiable. Lorsqu’une perception est nette, structurée et reproductible, elle mérite d’être interrogée scientifiquement. En l’occurrence, ce que révèle ce produit n’est pas une simple déception gustative, mais les limites d’une truffe réduite à une promesse aromatique. Et parfois, à force de simplifier, on finit par changer complètement de paysage sensoriel.

Attention : il y a vraiment des « arômes naturels de truffe noire déshydratée » dans le produit de Lay’s. L’emballage indique une teneur de 0,0006 %. À cette concentration, on n’est pas loin de la dose homéopathique au sein d’une base aromatisante dont le détail n’est pas fourni.

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Mac Lesggy alias Olivier Lesgourgues est une personnalité médiatique, animateur et producteur de télévision notamment de son émission phare de vulgarisation scientifique E=M6. On le retrouve aussi sur les réseaux sociaux. À la base, il est ingénieur agronome. C’est tout naturellement (sic) cette semaine qu’il s’est livré à une expérience très intéressante auprès des usagers du réseau X où il est suivi par plus de 83 000 personnes.

Pour la petite histoire, on pseudo est l’association du préfixe « Mac » usuel en Écosse, contrée qui le passionne, et du diminutif de son patronyme.

« Quizz chimie »

C’est ainsi que mardi 21 mai, Mac Lesggy publie une liste d’ingrédients impressionnante, succession de formules chimiques, avec la question suivante :

« À quels produit correspond la liste d’ingrédients affichée ci-dessous ?« 

Le texte est en anglais, mais avouons que cela n’entrave pas vraiment la compréhension de ce texte, qui paraîtra particulièrement abscons pour les non chimistes.
Traduisons quand même les en-têtes en caractères gras, le reste étant des formules chimiques de diverses molécules.

Ingredients = ingrédients
Sugars = sucres
Fatty acids = acides gras
Amino acids = acides aminés
Preservatives = conservateurs
Colours = couleurs
Flavours = saveurs

Des réactions instructives

Mc Lesggy n’a pas fait durer le suspens bien longtemps. À la réponse proposée de « fraise bio », il a donné la réponse 30 minutes après avoir publié son quizz : « une fraise tout court ».
Beaucoup d’incrédules ont réagi, mais sur quelles bases ? C’est là que cela devient instructif :

« Une fraise avec du E210 ? »

La réponse à cette question compréhensible, à savoir comment un fruit dans la nature pourrait-elle contenir un colorant industriel, révèle un biais de perception, sur base de fallacie : le faux dilemme. Comme précisé, beaucoup de substances produites dans la nature peuvent également être fabriqués par l’humain si en sait en trouver la « recette ». C’est la science de la chimie qui le permet, qui va explorer la composition des substances moléculaires. Dans le cas présent, « E210 » est le nom de code industriel de l’acide benzoïque, largement utilisé comme conservateur. Il est formé par réaction chimique à partir du benzène. Dans l’industrie, on le fabrique à partir du toluène. L’acide benzoïque lui-même est un ingrédient d’un médicament courant, l’aspirine.

En pratique, l’erreur de raisonnement ici est de penser qu’un composé est soit naturel, soit fabriqué.

Les autres réactions sont de la même veine :

Une fraise « avec des conservateurs ? » s’exclame un internaute. Et oui, il y a des conservateurs naturels, de même que des colorants naturels.

Autre avis : « Vu l’étalage d’acides aminés, on pourrait penser a un complément alimentaire »

Un autre internaute est sûr de son fait : cette composition est celle d’un produit de synthèse, il serait impossible qu’il s’agisse d’une fraise. Il publie les affirmations suivantes :

« Il s’agit probablement d’un produit alimentaire transformé, comme une boisson ou un complément alimentaire, et non d’un fruit frais comme la fraise. »
« Les ingrédients incluent des additifs tels que des conservateurs (E236, E296), des colorants (E160a, E161b, E161d), et des arômes synthétiques complexes, qui ne sont pas naturellement présents dans les fraises. »

Une autre réaction à l’identique : « Les ingrédients incluent des additifs tels que des conservateurs (E236, E296), des colorants (E160a, E161b, E161d), et des arômes synthétiques complexes, qui ne sont pas naturellement présents dans les fraises. »

La piste des boissons énergisantes réputées comme bien « chimiques » n’échappe pas aux internautes… et à ChatGPT.

« Redbull ? ».

« La liste d’ingrédients semble correspondre à une boisson énergisante ou une boisson pour sportifs. On peut en déduire cela grâce à la forte teneur en eau, la présence de sucres, une variété d’acides aminés, d’acides gras, ainsi que de nombreux additifs pour la saveur, la couleur et la conservation. Des produits spécifiques comme Gatorade, Powerade …. »

La formule est soumise à ChatGPT par un internaute. L’IA tombera elle-même dans le panneau :

Tout est chimique !

« chimique » est un adjectif issu de « chimie », qui est la science qui étudie la composition et les réactions de la matière. Or les éléments de base de la matière sont universels, ce sont les atomes. Les atomes forment de composés par assemblage particuliers d’atomes. Ces composés peuvent être présents dans la nature, ou fabriqués par l’homme. Et parfois les deux, les composés naturels pouvant servir de « modèle » à fabriquer « artificiellement » mais en tout point identiques ! S’ils sont identiques, c’est-à-dire formule chimique identique, alors que la molécule soit puisée dans la nature ou provienne de l’usine, c’est du pareil au même sur sa qualité, compositions et propriétés, bonnes au mauvaises.
Le fait de donner un nom de code industriel à un composé n’a aucune conséquence sur la substance elle-même, c’est juste une étiquette… on l’a vu, cela peut être trompeur.
Les noms chimiques des molécules font souvent peur, « chimique » étant associé à « artificiel » et danger. Or il existe des des composés naturels dangereux voire mortels. Alors gardons en toute occasion notre pensée critique en éveil !

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Les amanites tue-mouches, très abondantes cet automne, provoquent en forêt une inquiétude respectueuse. Comme beaucoup d’autres champignons, elles ont une vie secrète, que les humains explorent depuis longtemps pour leurs propriétés hallucinogènes, et, depuis moins longtemps, pour leurs rôles dans les écosystèmes forestiers. Francis Martin, expert des interactions symbiotiques entre les champignons et les arbres, explore dans son livre publié aux éditions Salamandre les liens que tissent les champignons – entre les hommes et les esprits, mais aussi avec les plantes. En voici un extrait.

Impossible de rater ce beau champignon. Il se reconnaît entre mille avec son long pied blanc cerclé d’un anneau, sa volve et son large chapeau plat, rouge, tacheté de verrues blanches. Cette amanite abonde dans les forêts de feuillus et de résineux, souvent en compagnie des cèpes. Belle et élégante, elle est pourtant devenue l’un des symboles de la sorcellerie dans l’imagerie traditionnelle.

C’est vrai, elle contient en abondance des poisons toxiques, mais même écrasée dans le lait, elle ne tue pas les mouches. La muscarine, la toxine potentiellement mortelle qu’elle contient en faible quantité, ne résiste pas à la cuisson. Sa consommation est donc rarement mortelle. En revanche, elle contient de fortes concentrations de composés psychoactifs proches de neurotransmetteurs majeurs du système nerveux central dont ils miment les effets, le muscimole et l’acide iboténique. Ces substances perturbent la transmission neuronale du cerveau des mammifères et, de ce fait, elles stimulent le psychisme et provoquent des modifications sensorielles. L’ingestion malencontreuse ou volontaire de l’amanite tue-mouches conduit à des hallucinations, puis à un endormissement empli de puissantes visions oniriques.

En raison de ses propriétés hallucinogènes, l’amanite séchée était déjà consommée lors des cultes dédiés à Dionysos en Grèce. Chez les Koriaks du Kamtchatka, les états psychiques provoqués par l’amanite tue-mouches étaient si appréciés qu’ils se livraient à un singulier trafic. La poudre d’amanite séchée était consommée par le sorcier et les nobles du clan lors des cérémonies chamaniques ; l’urine de ces consommateurs privilégiés, enrichie en principes actifs, était alors bue par les autres membres de la tribu. Le rapport des ethnologues ne nous dit pas si le nombre de lapins en redingote ou de chats du Cheshire rencontrés lors de ces voyages hallucinatoires variait avec le nombre de passages dans les urines. Les champignons sont souvent craints car ils peuvent être mortels ou liés aux pratiques magiques que je viens d’évoquer.

D’ailleurs, depuis des milliers d’années, les sorciers des tribus amérindiennes utilisent à des fins religieuses, spirituelles ou chamaniques des plantes et des champignons riches en substances psychotropes induisant un état de conscience modifié. Certaines vesses-de-loup sont encore utilisées à des fins divinatoires du fait de leurs propriétés hallucinogènes par les sorciers mixtèques d’Oaxaca. Ces champignons ont un effet essentiellement hypnotique. Ils provoquent un état de demi-sommeil pendant lequel les sorciers affirment percevoir le chant des dieux. Chez les Tarahumaras du nord du Mexique, les sorciers absorbent le kalmoto, une autre espèce de vesse-de-loup, pour approcher leurs victimes sans être vus afin de leur jeter un sort. Dans le chamanisme des Papous des hauts plateaux de Nouvelle-Guinée, on retrouve l’usage des champignons hallucinogènes comme le psilocybe ou encore le bolet qui rend fou. En effet, l’ingestion de ce dernier peut conduire à une démence meurtrière.

Une alliance ancestrale avec les arbres

L’amanite tue-mouches permettrait donc de tisser des liens avec les esprits – c’est une croyance répandue chez de nombreux peuples forestiers. C’est sans aucun doute un sujet d’étude passionnant pour les anthropologues. Biologiste, j’ai passé une bonne partie de ma vie à étudier cet organisme sylvestre car c’est un prince parmi les champignons. Il sait dialoguer avec les racines des arbres. Invisible sous nos pieds, il tisse sa toile de filaments souterrains dans le sol et l’humus des forêts et il produit à l’automne ces belles fructifications au chapeau rouge piqueté de verrues blanches. Il est encore plus extraordinaire que vous ne pourriez l’imaginer.

Au cours de dizaines de millions d’années de coévolution, l’amanite et ses arbres hôtes – chêne, épicéa ou bouleau – ont développé un partenariat sophistiqué. Les deux organismes – plante et champignon – forment une symbiose mutualiste, une alliance à bénéfices mutuels. Dans les ténèbres telluriques, ils ont créé une « joint-venture » pour explorer, prospecter et exploiter les ressources du sous-sol, les gisements d’azote, de phosphates et de micro-éléments, indispensables à leur croissance.

Parmi les 5 millions d’espèces de champignons qui peuplent notre planète, l’amanite tue-mouches est l’un de ceux qui est, avec une vingtaine de milliers d’autres mycètes forestiers, capable de dialoguer et de coopérer avec les arbres. En effet, ses filaments mycéliens souterrains sont associés aux racines courtes des arbres où il forme un organe mixte, chimérique, appelé « mycorhize » (du grec múkês, « champignon », et rhiza, « racine ») – une racine-champignon. La présence du champignon symbiotique sur les radicelles de l’arbre favorise l’absorption par les racines des éléments minéraux du sol, ce qui améliore considérablement sa nutrition.

Les amanites, mais également les cortinaires, les russules, les bolets ou les truffes, transforment les petites racines absorbantes de l’arbre hôte. La racine mycorhizée est alors prolongée par un vaste réseau de filaments mycéliens se propageant dans le sol. Si vous soulevez l’amas de feuilles mortes et de litière qui recouvrent le sol au pied des arbres, vous pourrez observer ce feutrage blanchâtre enrobant les particules de sol et les détritus végétaux. Les filaments, interconnectés et entremêlés, projettent leurs ramifications dans la moindre anfractuosité du sol, de l’humus et de la litière. Ils assurent un rôle essentiel d’exploration et d’absorption (jusqu’à 1 000 mètres de mycélium par mètre de racine).

La symbiose mycorhizienne n’est pas seulement formée de la petite racine de l’arbre prolongée par son immense réseau de filaments mycéliens. Au cours de leur partenariat immémorial, racine et champignon ont développé un organe chimérique très complexe. Des filaments mycéliens s’enchevêtrent à la surface de la racine, puis s’agglomèrent autour de la petite racine avant de l’enrober entièrement d’un manchon dense de feutrage mycélien. Au microscope, on a vraiment l’impression d’observer un doigt de gant cotonneux sur chacune des radicelles.

Encore plus surprenant, le microscope nous permet de distinguer des filaments mycéliens de l’amanite s’insinuant dans l’espace qui sépare les cellules de l’épiderme de la racine. La pointe des filaments mycéliens s’enfonce comme un coin entre les grosses cellules racinaires de l’hôte sans jamais y pénétrer. Chaque cellule de l’épiderme de la racine finit par être entièrement encerclée par les très fins filaments du champignon – après tant d’années à étudier et observer ces racines mycorhizées, je reste époustouflé par cette image de la grosse cellule racinaire ; un gros cube de 0,1 millimètres de côté, enrobée de son maillage de filaments dont la taille est dix fois plus petite.

C’est au niveau de ces cellules habillées de champignon que s’effectue l’échange d’éléments nutritifs (sucres, acides aminés, éléments minéraux) entre les deux symbiotes. Dans ce commerce équitable, le champignon échange les éléments minéraux qu’il a absorbés dans le sol et transportés le long de son réseau de filaments mycéliens contre des sucres solubles, comme le glucose. Pour les deux partenaires, cet échange – ce troc – est crucial. Les éléments minéraux, comme l’azote, le phosphate et le potassium (le fameux mélange NPK des engrais des jardineries), sont nécessaires à la croissance et à la bonne santé de l’arbre. Le glucose, fourni par les racines de la plante, est le sucre qui permet au champignon d’alimenter son métabolisme, de vivre, de respirer et de construire son réseau souterrain de filaments. Pour lui et son arbre hôte, comme pour nous, le glucose est le combustible de la vie.

Image d’en-tête : amanites tue-mouche – Photo fournie par l’auteur

Texte paru initialement dans The Conversation

Conseil : montrez votre cueillette à un pharmacien au moindre doute, c’est l’expert es-champignons par excellence ! Ne vous fiez surtout pas aux applications de reconnaissance proposées sur internet et smartphones

Mise à jour 18/10/2022 : ajout d’une caractéristique bolet bai (chapeau d’aspect velouté par temps sec)

Pour aller plus loin …

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Stocker les données sur des molécules d’ADN n’est pas techniquement le plus difficile. Le problèmes est surtout de pouvoir retrouver et manipuler les données encodées dans l’ADN.

Des chercheurs du CNRS, de l’Université de Tokyo et de l’ESPCI Paris-PSL ont mis en application une méthode à base d’enzymes, publiée dans la revue Nature le 20 octobre dernier.

 Des enzymes et des modèles de réseaux neuronaux

Une donnée numérique binaire est codée sur la base de 0 ou 1. L’idée est de lui faire correspondre une lettre correspondant aux 4 acides aminées de base : A, T, C, G constituant l’ADN (acide désoxyribonucléïque). Le défi, c’est de pouvoir utiliser les données stockées dans l’ADN sans repasser pour ce faire à un format électronique (binaire).

Les chercheurs ont eu l’idée de s’inspirer des neurones et des modèles de réseaux neuronaux artificiels. En utilisant des enzymes, il sont parvenus à maîtriser les réactions chimiques de trois enzymes pour reproduire le mode de traitement de l’information en réseaux par les neurones, créant ainsi des « neurones chimiques » artificiels qui simulent la capacité d ce type de cellules à effectuer des calculs complexes. Comme résultat, les neurones chimiques font les calculs souhaités directement sur les brins d’ADN.

Mais comment récupère-t-on les résultats des calculs ? grâce à des signaux fluorescents émis par l’ADN.

L’ADN : une molécule très stable si conservée à l’abri

Sans contact avec l’eau, l’air ou la lumière, l’ADN est un support quasiment inerte, qui ne consomme pas d’énergie, pour des centaines de milliers d’années. Dans une capsule de quelques centimètres d’ADN, on peut stocker 500 téraoctets de données, explique le CNRS. Cela fait rêver comparé aux supports de stockage actuels de grande taille, énergivores et également fragiles.

Cette piste objet des travaux scientifiques publiés est le fruit d’une collaboration de dix années, s’inscrivant désormais dans un programme appelé PEPR Molecularxiv lancée par le CNRS il y a 6 mois.

Image d’en-tête : représentation d’une molécule d’ADN – Source : Wikipedia

Pour aller plus loin…

Image d’en-tête : vesses-de-loup perlées – 23/10/2023 Paris 16e

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Note de la rédaction : Suite au décès de la Reine Elisabeth II remplacée au trône par son fils jusqu’alors Prince de Galles, désormais Roi Charles III, fervent amateur de pseudo médecines, la rédaction vous propose ce texte du Pr Lorch de 2016 tirée de son billet blog « lettre d’un chimiste aux homéopathes » parue en 2015.

Votre récent discours dans lequel vous proposiez d’utiliser l’homéopathie pour traiter le bétail comme solution à l’utilisation excessive d’antibiotiques était des plus intéressants. Étant donné que vous l’avez prononcé devant une assemblée de scientifiques internationaux et de représentants gouvernementaux, vous vous considérez clairement comme qualifié pour expliquer les vertus de l’homéopathie.

Par conséquent, pourriez-vous me faire l’honneur de répondre à certaines questions que je me pose sur cette thérapie alternative des plus controversées.

Tout d’abord, assurons-nous que je comprends bien les choses. L’homéopathie est basée sur l’idée que « les semblables guérissent les semblables« . Ainsi, vous pourriez suggérer que la caféine joue un rôle dans le traitement de l’insomnie. Mais une explosion d’expresso est sûre de vous tenir éveillé, donc vous contournez le problème en diluant le café. De cette façon, vous prétendez que les effets bénéfiques sont conservés tandis que les effets secondaires désagréables sont supprimés.

Je comprends que ce processus de dilution est très important lors de la fabrication de remèdes homéopathiques. On peut commencer avec une solution de caféine qui a à peu près la même concentration que le café. Puis on effectue une dilution de 1 pour 100. La solution est agitée, souvent en la frappant contre une surface recouverte de cuir – un processus connu sous le nom de succussion. Le résultat est connu comme une solution 1C. On effectue une autre dilution, on agite et ainsi de suite, pour obtenir une solution 2C. Ce processus se poursuit, souvent 30 fois ou plus. Le résultat net est une solution qui ne contient pas une seule molécule du produit original. En fait, cela équivaut à diluer une tasse de café dans une sphère d’eau de la taille du système solaire.

Mais maintenant, pour la partie scientifique…

Jusque-là, j’espère que nous sommes d’accord. Mais il me semble plutôt improbable que ce processus puisse aboutir à un remède efficace. Les homéopathes prétendent que « l’eau est capable de stocker des informations relatives aux substances avec lesquelles elle a été précédemment en contact ». Ou, pour le dire autrement, l’eau peut se souvenir de ce qui a été dilué en elle.

Mais il n’existe aucune preuve scientifique solide que l’eau possède une telle capacité de stockage de la mémoire. Les homéopathes disent souvent aux scientifiques que nous devrions faire preuve d’une plus grande ouverture d’esprit et ne pas être aussi attachés au dogme qui nous a été enseigné. Me voici donc en train de mettre de côté ma formation et mon expérience en chimie pour un moment.

Néanmoins, même sans tout ce que la chimie peut m’apprendre, il semble y avoir des trous logiques dans le raisonnement qui sous-tend cette thérapie. D’où les questions suivantes que je vous pose :

Comment se fait-il que l’eau se souvienne de la substance de départ (par exemple, la caféine) mais pas des autres impuretés ?

L’étalon-or de la pureté de l’eau (utilisé par les chimistes analytiques, mais pas par les homéopathes) est de seulement dix parties d’impuretés pour un milliard de parties d’eau. La concentration de ces impuretés est équivalente à une solution 4C. Ainsi, dans les dilutions effectuées au-delà de ce point, les impuretés seront plus nombreuses que la substance originale. Comment la solution homéopathique peut-elle dans ce cas savoir quelles sont les molécules pour lesquelles elle est censée stocker des informations ?

Pourquoi l’homéopathie a-t-elle été si inefficace pour combattre les infections bactériennes avant l’avènement des antibiotiques ?

L’homéopathie existait bien avant la banalisation des antibiotiques, alors pourquoi n’a-t-elle pas réussi à traiter les infections à l’ère pré-antibiotique ?

Comment concilier le succès de la chimie moderne et de l’homéopathie ?

La chimie moderne, sur laquelle repose notre monde moderne, dépend de la capacité à reproduire les conditions d’une réaction chimique n’importe où et n’importe quand. Un chimiste peut développer un nouvel antibiotique dans un laboratoire à Hull et quelqu’un d’autre peut répéter la procédure à l’autre bout du monde. Cependant, si l’eau conserve la mémoire de ce qu’elle contenait auparavant, elle se comportera comme si elle était remplie d’impuretés. Les résultats de toute réaction effectuée dans l’eau seraient totalement imprévisibles.

Comment la puissance d’un remède passe-t-elle de l’eau à une pilule sèche ?

Les homéopathes fabriquent des pilules en déposant un remède à base d’eau sur un comprimé de sucre, puis en le séchant. Comment l’information stockée (censée être dans l’eau) est-elle conservée dans la pilule après l’évaporation de l’eau ?

Et enfin… pourquoi insistez-vous pour soutenir l’homéopathie malgré toutes les preuves qu’elle ne fonctionne pas ?

À maintes reprises, des études solides et à grande échelle n’ont trouvé aucune preuve de l’efficacité de l’homéopathie. Compte tenu du poids des preuves et du fait que l’homéopathie est incompatible avec la science qui nous a apporté les médicaments modernes, les matériaux, l’agriculture et bien plus encore, pourquoi continuez-vous à la soutenir ?

Je suis vraiment intéressé par les réponses que vous ou d’autres homéopathes pourraient être en mesure de fournir.

Salutations distinguées.

Article paru initialement en anglais dans The Conversation, traduit par la Rédaction.
NB : la traduction est protégée par les droits d’auteur, en conséquence notre article n’est pas libre de droits.

Image d’en-tête : Charles III en 2021, alors Prince de Galles – Source Wikipédia

Pour aller plus loin…

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NB : notre précédent point Paxlovid date de janvier 2022;

Nature, fonctionnement, intérêt et limites de ce médicament anti-Covid par voie orale

Paxlovid c’est quoi ?

Paxlovid est un médicament antiviral produit par Pfizer.
Il contient notamment :
– 1 principe actif, le nirmatrelvir (qui agit comme un anti-protéase, on en reparlera)
– 1 adjuvant, le ritonavir (qui agit comme un modulateur métabolique)
Pfizer ayant partagé son brevet, il existe déjà sous forme générique (= Bexovid).
Le principe actif et adjuvant restent les mêmes ; ce sont les excipients, producteurs et distributeurs qui changent (accessoirement le prix baisse, ce qui facilite l’accès pour certains pays)

Ritonavir

C’est une molécule utilisée notamment comme antirétroviral contre le VIH.
Il est utilisé ici, non pas comme antiviral, mais pour ses propriétés de modulation de notre métabolisme…

Le ritonavir est capable d’inhiber un complexe enzymatique appelé cytochrome P450 (CYP) 3A4, impliqué dans le catabolisme et l’élimination de certains xénobiotiques (et en l’occurrence du nirmatrelvir, principe actif de Paxlovid)…
En clair, le ritonavir sert à ralentir notre métabolisme, afin que nous éliminions plus lentement le nirmatrelvir (ce qui permet de réduire/espacer les doses).
Le ritonavir sert donc uniquement à augmenter la biodisponibilité de Paxlovid.

Nirmatrelvir

C’est le principe actif, l’antiviral de Paxlovid ; et plus précisément un inhibiteur compétitif peptidomimétique de protéase (on en reparlera un plus loin)…

L’origine du nirmatrelvir remonte aux travaux de 2 laboratoires :
A) Pfizer sur SARS-CoV (en 2002-2003)
B) Anivive Lifesciences sur la péritonite infectieuse féline (maladie à Coronavirus FCoV, souvent mortelle chez les chats et autres félidés).

Anivive Lifesciences développe une molécule, appelée GC376, dirigée contre FCoV.
In vivo, elle est métabolisée (groupement bisulfite 🔴 remplacé par un groupement aldéhyde 🔵) pour conduire à la molécule active GC373

Pfizer a développé un analogue de GC373, appelé PF-07304814 (ou lufotrelvir).
L’inconvénient du lufotrelvir était sa voie d’administration, limitée à la voie intraveineuse

In vivo, ce lfotrelvir est lui aussi métabolisé par élimination du groupement phosphate.
Cela aboutit au métabolite actif, appelé PF-00835231
(métabolite actif du lufotrelvir, capable d’inhiber la protéase « Mpro » des Coronavirus)

Pfizer a développé le « petit frère » du lufotrelvir, mais cette fois administrable par voie orale (= pro-drogue).
Il s’agit du PF-07321332… Anti-protéase de 2ème génération, désormais mieux connu sous le nom de nirmatrelvir = principe actif du Paxlovid/Bexovid 🤷‍♂️

Sans avoir un œil exercé de chimiste/pharmacologue, vous avez peut-être remarqué que toutes ces molécules ont un peu la « même tête » .
En chimie thérapeutique c’est courant, car la structure d’un principe actif dépend de ses groupements chimiques fonctionnels…

En l’occurrence, toutes ces molécules portent les groupements suivants :
A) « warhead » (ou « ogive ») = site actif de la molécule ;
B) résidus P1, P2 et P3/P4 qui déterminent la stabilité, l’affinité et la spécificité de cible

Le groupe GC376/GC373 n’a pas été retenu pour le développement clinique contre la COVID, par manque de spécificité pour la « Mpro » de SARS-CoV-2.
L’inhibition de nos propres protéases (notamment cathepsine B et L) pouvant réduire notre réponse immunitaire et/ou être cancérogène.
Le groupe PF-07304814 (lufotrevir) / PF-00835231 n’a pas été retenu non plus en raison de ses caractéristiques chimiques imposant une administration par voie intraveineuse (donc plutôt en gestion hospitalière… moins compatible avec une administration précoce).

C’est donc le PF-07321332 (nirmatrelvir) qui a été développé avec plusieurs optimisations chimiques afin d’↗️ sa stabilité, sa spécificité pour la Mpro de SARS-CoV-2, et permettre une administration par voie orale…

Mécanisme d’action de Paxlovid

Pour comprendre le rôle de ces optimisations, il faut d’abord revenir à la cible du nirmatrelvir = « Mpro » (pour « main protease », ou « protéase principale »).
Elle porte aussi le nom de « 3CLpro » (pour « 3C-like protease »).
Ou encore nsp5 (pour « non-structural protein 5 »)…

Et pour comprendre son action, il faut revenir à la structure/cycle de SARS-CoV-2 !
En bref, c’est un Betacoronavirus du sous-genre Sarbecovirus (aucun autre ne circule chez l’Homme).
Ses virions sont enveloppés et criblés de spicules (S)

L’extérieur des virions porte aussi la protéine d’enveloppe (E), et l’extrémité de la protéine de matrice (M) émerge aussi à la surface. Sous l’enveloppe, on trouve une autre protéine structurale constituant la nucléocapside (N)…

L’intérieur des virions contient aussi diverses protéines non-structurales (essentiellement des enzymes), ainsi que le génome viral = ARN monocaténaire de polarité positive (signifie notamment qu’il peut être directement traduit en protéines virales dès l’entrée dans la cellule)…

Ce génome viral est donc infectieux même sous une forme libre hors du virion (puisqu’il peut initier le cycle de réplication en étant directement pris en charge par notre machinerie cellulaire comme un simple « ARN messager ») !…

Et dans ce génome viral, on trouve d’une part les gènes codant les protéines structurale (S, E, M et N), ainsi que 2 ORFs (Open Reading Frames, ou « cadres de lecture ouverte ») pouvant être traduits en 16 protéines non-structurale

Une particularité de ces génomes ARN+ monocaténaires, est qu’ils sont initialement traduits « d’un bloc » en polyprotéines couvrant plusieurs ORFs/gènes.
Elles sont alors non-fonctionnelles, jusqu’à l’entrée en jeu de… protéases virales !

Chez SARS-CoV-2, l’ARN viral est traduit en 2 polyprotéines appelées pp1a et pp1ab.
2 protéases virales entrent alors en jeu :
A) nsp3 (PLpro) = 3 sites de clivage = libère nsp1 à nsp3
B) nsp5 (3CLpro, Mpro) = 11 sites de clivage = libère nsp4 à 16

La protéase qui nous intéresse particulièrement c’est « nsp5 » (fameuse Mpro ou 3CLpro) = cible du Paxlovid.
Son rôle est crucial pour la poursuite du cycle de réplication virale, en permettant la libération/activation des protéines virales… Nsp5 a donc pour fonction de cliver ces polyprotéines pour libérer chacune des protéines, qui pourront alors acquérir leur structure 3D et leur activité fonctionnelle !
En d’autres termes, sans nsp5 (bloquée par Paxlovid), le cycle viral tourne court.

Maintenant vous savez d’où vient l’appellation « Mpro » (pour « Main protease ») !
C’est cette protéase qui initie la construction des autres protéines virales (incluant d’autres protéases…).
Mais comment fonctionne-t-elle ? Et comment est-elle bloquée par Paxlovid ?

Du point de vue enzymatique, cette protéase fonctionne comme un homodimère (2 sous-unités identiques), très conservé entre les genres/espèces de Coronavirus, chargé de cliver les polyprotéines produites lors du cycle de réplication virale…

Sa nature « conservée » entre les différents genres/espèces de Coronavirus traduit son rôle critique pour le cycle viral ; et explique aussi que le GC376/373, développé contre la Mpro de FCoV, fonctionne aussi contre la Mpro de SARS-CoV-2

Chaque monomère de Mpro contient un site actif, au fond d’une cavité dans laquelle vient se positionner le substrat à cliver (polyprotéines virales).
Le site actif n’est constitué que de 2 acides-aminés !
Histidine en position 41 (H41)
Cystéine en position 145 (C145)

Le reste de Mpro sert à façonner sa structure 3D et contraintes physico-chimiques qui vont déterminer sa spécificité d’action (sur les polyprotéines virales) et les sites que Mpro va cliver sur ses polyprotéines…

Les clivages ne se font pas au hasard, mais sur des sites précis !
Les protéines sont composées d’une séquence d’acides-aminés, reliés par des liaisons peptidiques (peptide bond), orientées de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale…

Si on reprend le schéma ci-dessus, imaginons la polyprotéine enchassée dans Mpro, et la section ci-dessous positionnée juste au niveau du site actif de Mpro.
Si on a une glutamine en R1, et un acide-aminé de petite taille en R2 🟪, alors Mpro coupe !

C’est bien gentil tout ça mais pourquoi on en parle dans un thread sur Paxlovid ???
Justement pour comprendre comment marche Paxlovid.
Vous allez voir, la chimie thérapeutique c’est fun !

Si on revient au schéma du nirmatrelvir (Paxlovid), on retrouve le groupement P1 qui se loge dans la poche S1 de Mpro, et établit 3 liaisons hydrogène avec les résidus Phe140, His163, et Glu166 de Mpro
https://www.nature.com/articles/s41401-021-00851-w

P1 agit comme un « leurre » qui mime la glutamine en position R1.
Ainsi, Mpro réagit comme si elle avait trouvé son site de clivage !
Sauf que le nirmatrelvir ne va pas du tout réagir comme une polyprotéine virale…

Le groupement « warhead » entre en jeu !
Il réagit avec la C145 du site actif de Mpro, en établissant une liaison covalente (forte mais réversible) qui bloque la fonction de Mpro (en empêchant l’accès des polyprotéines virales au site de clivage). /3/658/htm

P2, P3 et P4 assurent la spécificité d’interaction entre le nirmatrelvir et Mpro.
P2 et P3 se logent dans les poches S2 et S3 de Mpro, et établissent une interaction hydrophobe avec les résidus Met149/Asp187 et Met165 respectivement….
P4 se loge dans la poche S4 de Mpro et y établit des interactions hydrogène avec le résidu Gln192 et 2 molécules d’eau. Il sert également à augmenter la biodisponibilité du nirmatrelvir par voie orale !

Intérêt de Paxlovid

Maintenant que nous avons décrit le mécanisme d’action de Paxlovid, on peut passer à la discussion sur l’intérêt et les limitations de ce traitement.

L’intérêt du Paxlovid passe par une administration la plus précoce possible après l’infection, afin d’obtenir un freinage précoce de la réplication, et donc de l’invasion virale… Ce freinage permet de limiter les dégâts tissulaires induits par le virus et/ou par l’activation de l’immunité cellulaire (notamment les lymphocytes T CD8+ et NK qui détruisent nos tissus infectés et provoquent lésions/inflammation+++)…

Si l’administration est suffisamment précoce, on obtient une baisse de 89% du risque d’hospitalisation/de décès, à la condition d’administrer Paxlovid dans les 5 jours maximum après l’apparition des tous premiers signes cliniques d’infection.

Limitations de Paxlovid

Ce qui nous amène rapidement aux nombreuses limitations de ce traitement !
Tout d’abord la nécessité d’une administration précoce.
Elle tient à son mode d’action sur Mpro et sur le mécanisme de protection qui vise à éviter l’activation virale de notre immunité cellulaire

On a vu plus haut dans le paragraphe Mécanisme d’action, la liaison qui s’établit entre la « warhead » du nirmatrelvir et le site actif de Mpro. Cette liaison est forte MAIS réversible.
C’est un 1er point faible, mis en défaut si nos cellules ont déjà eu le temps de produire beaucoup de polyprotéines virales…

Si l’administration du Paxlovid est trop tardive, les cellules contiennent alors beaucoup de polyprotéines virales qui entrent en compétition avec la « warhead » pour la fixation sur le site actif de Mpro.
Plus on tarde, plus l’équilibre bascule en faveur du virus…

Deuxièmement, plus on tarde, plus l’invasion virale a progressé dans les tissus et génère des stimuli activateurs pour notre immunité cellulaire. Plus elle s’active, plus elle induit une destruction étendue de nos tissus infectés = auto-destruction/inflammation…
Ce phénomène devient alors autonome et fait progresser la maladie indépendamment de l’activité virale.

On a alors beau administrer du Paxlovid, les dégâts sont déjà là, et la progression vers une COVID sévère ne peut plus être stoppée par un traitement antiviral.

Qui dit traitement précoce, dit nécessité d’un dépistage précoce !

Durant les essais cliniques c’était « facile », les participants étant surveillés+++ pour détecter les infections.
En vie-réelle, nous allons nous confronter à un gros problème = l’arrêt du dépistage 😅

De plus en plus de pays, comme la Suède, la France, l’Espagne, le Royaume-Uni… ont annoncé l’arrêt prochain du dépistage des infections à SARS-CoV-2, qui sera dorénavant, soit limité aux cas graves admis à l’hôpital, soit à une surveillance modélisée/syndromique type grippe.

Dans les 2 cas, Paxlovid n’est alors plus utilisable puisqu’il ne s’adresse qu’à une prise en charge très précoce, donc avec un dépistage facilement et rapidement accessible à l’échelle individuelle ; et bien avant la dégradation clinique conduisant à l’hôpital

Les choix de politique sanitaire visant à mettre l’épidémie sous le tapis en arrêtant le dépistage, risquent donc de compromettre l’efficacité (via accès précoce) de Paxlovid en vie réelle.
Elle sera probablement très inférieure à celle qu’on a observé durant les essais cliniques.

Pression de sélection

Autre problème, la pression de sélection !
Bien que Paxlovid contiennent 2 anti-protéases, un seul est actif contre SARS-CoV-2 (nirmatrelvir).
Il s’agit donc d’une monothérapie, contre un virus à ARN donc la caractéristique est de muter rapidement…

Ceci tend à faire ↘️ la barrière génétique à la résistance à l’antiviral, et favorise ainsi la sélection de mutants de sensibilité au nirmatrelvir baisse .
En cas de transmission, on observerait alors l’essor de variants résistants à Paxlovid.

Bien qu’elle soit conservée++ entre les genres/espèces de Coronavirus, la Mpro de SARS-CoV-2 mute !
Cela indique que la cible du Paxlovid peut évoluer tout en restant fonctionnelle. C’est une mauvaise nouvelle…

Pour l’instant, cette évolution est lente car il n’y a pas de pression de sélection sur cet antigène !
En effet, nsp5 (Mpro) n’est exprimée que DANS les cellules infectées…
C’est donc un antigène notamment ciblé par l’immunité cellulaire médiée par les lymphocytes T CD8+, capables de détruire les cellules infectées exprimant des peptides de nsp5 (Mpro) à leur surface…
En détruisant ces cellules, les T CD8+ n’exercent pas de pression de sélection car ils détruisent TOUS les virions contenus dans la cellule et ceux qu’elle aurait pu produire ! (que leur nsp5/Mpro soit mutée ou non) !

Le déploiement du Paxlovid dans la population va augmenter la pression de sélection.
Les virions porteurs d’une nsp5/Mpro insensible à l’inhibition par le nirmatrelvir, vont désormais avoir un avantage sélectif, c’est-à-dire mieux se répliquer/propager que les autres !

Ceci nous amène donc à un déterminant crucial de la stratégie de déploiement de Paxlovid = le limiter drastiquement aux patients qui ne peuvent pas bénéficier de la vaccination.

Plusieurs raisons à cela :…

Tout d’abord, plus il est largement déployé, plus la pression de sélection virale augmente.
Plus il est largement déployé, plus le risque de mésusage augmente (posologie/durée de traitement suboptimale favorisant la sélection de mutants résistants)… Ainsi, en limitant son déploiement à un nombre restreints de patients, on limite aussi le risque d’émergence/transmission de variants viraux résistants à Paxlovid. On préserve ainsi son efficacité pour les patients qui en auront le plus besoin.

Autre raison, la limitation en traitement précoce ! Il faudra donc un dépistage précoce de l’infection !
Or nous allons restreindre au maximum l’accès aux tests (la pandémie est « finie »…)… Or la circulation virale est loin d’être terminée ! Elle va se poursuivre durablement à haut niveau (évolution virale, optimum de transmissibilité/fitness ou d’échappement immunitaire pas encore atteints)… Donc on ne pourra pas déployer le Paxlovid pour la population générale, sinon la restriction des tests de dépistage ne pourra pas avoir lieu car il y aurait toujours une quantité énorme de citoyens à tester chaque jour pour initier leur traitement !

Autre raison de la limitation du déploiement = les risques majeurs d’interactions médicamenteuses !
J’attir l’attention sur ce point pour lequel la SFPT a émis des recommandations.

Interactions

Paxlovid contient du ritonavir, inhibiteur de nos cytochromes CYP3A4. Ceci peut conduire à de fortes perturbations d’autres traitements déjà en cours chez les patients.
Pour les traitements dont le principe actif est obtenu SANS métabolisation par les CYP3A4, Paxlovid peut ralentir+++ leur élimination et provoquer des surdosages = risque de toxicité+++…
Pour les traitements dont le principe actif n’est obtenu qu’APRES métabolisation par les CYP3A4, Paxlovid va au contraire réduire la formation de principe actif et provoquer des SOUS-dosages = risques d’inefficacité thérapeutique+++…

Mais les interactions peuvent se faire dans l’autre sens !
Des substances avec effet inducteur du CYP3A4 peuvent s’opposer à l’effet du ritonavir, et ainsi accélérer l’élimination du Nirmatrelvir ! On risque alors une inefficacité da Paxlovid par élimination trop rapide.

On ne peut donc pas délivrer le Paxlovid à la légère ! Les conséquences en termes de pharmacovigilance risqueraient d’être lourdes !

Coût/Efficacité

Autre raison à son déploiement limité : le rapport coût/efficacité !
Un traitement par Paxlovid coûte environ 600 € par patient, pour une efficacité théorique de 89 % à condition d’avoir une dépistage/administration précoce…

A cela, il faut ajouter le coût des tests (pour le dépistage précoce), la consultation médicale !

En face, on a des vaccins, dont l’efficacité est supérieure ou égale, pour un coût de seulement d’environ 20 euros par dose 😅…
De plus, l’efficacité des vaccins n’est pas conditionnée par un dépistage précoce/consultation médicale rapide en cas de symptômes;
On serait donc au-delà de l’absurde, si on privilégiait Paxlovid par rapport à la vaccination et ses rappels.

Pour toutes ces raisons, le Paxlovid doit être restreint aux patients à haut risque de COVID sévère ET ne pouvant pas bénéficier de la vaccination = rares cas de contre-indication à la vaccination, et immunodéprimés. Ceci est crucial pour espérer préserver l’efficacité de Paxlovid en limitant la vitesse d’apparition/diffusion de variants résistant à Paxlovid…

On doit aussi rester prudents car des variants ont déjà induit une baisse d’activité du nirmatrelvir.
On ne dispose pas encore de données contre Omicron ; or il est associé à une augmentation de la charge virale, ce qui pourrait influer sur l’activité de Paxlovid.

On dispose donc d’un nouvel outil, que nous devrons exploiter intelligemment si nous voulons pouvoir bénéficier de son efficacité, et ne pas le gâcher rapidement par induction de variants résistants !

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